Une étude de l'UNIGE ouvre la voie à un diagnostic plus précoce des maladies neurodégénératives. Pour la première fois, elle a établi la structure tridimensionnelle de dépôts de protéines anormales sur un patient vivant atteint d'amylose à transthyrétine (ATTR). Cette maladie rare est provoquée par le mauvais repliement d'une protéine. Celle-ci s'accumule avec toxicité dans différents organes par des dépôts filamenteux, a expliqué lundi l'Université de Genève (UNIGE).
Ce mécanisme est similaire à celui observé dans d'autres maladies neurodégénératives comme Alzheimer, Parkinson ou encore la sclérose latérale amyotrophique. L'étude en collaboration avec l'Université de la Suisse italienne (USI), publiée dans la revue Nature Communications, a été menée à partir d'une biopsie cutanée du patient vivant. Jusqu'à présent, les travaux sur les fibrilles de l'ATTR portaient surtout sur des tissus prélevés chez des défunts.
Evaluation presque indolore
Ils ne permettaient qu'une évaluation des dernières étapes de la pathologie. Les scientifiques dirigés par Andreas Boland de l'UNIGE et Giorgia Melli de l'USI ont pu œuvrer sur le patient presque sans douleur pour celui-ci.
Une approche de pointe, la cryo-microscopie électronique, a abouti à l'établissement de la structure tridimensionnelle des fibrilles qui ont pu être suffisamment isolées dans l'échantillon de peau prélevé. Cette manoeuvre a permis de voir que les dépôts amyloïdes dans la peau sont presque conformes à ceux dans des organes plus difficiles d'accès, ajoute également l'UNIGE.
Pour la première fois, les fibrilles pourront être suivies à long terme. Le laboratoire de l'UNIGE souhaite à l'avenir l'appliquer à d'autres pathologies neurodégénératives, notamment Alzheimer ou Parkinson. A terme, «une prise en charge personnalisée» pour les patients pourra être menée.
